Коллагеновые волокна: Коллаген — Википедия – КОЛЛАГЕНОВЫЕ ВОЛОКНА — это… Что такое КОЛЛАГЕНОВЫЕ ВОЛОКНА?

Содержание

Коллаген — Википедия

Collagentriplehelix.png

Коллаге́н — фибриллярный белок, составляющий основу соединительной ткани организма (сухожилие, кость, хрящ, дерма и т. п.) и обеспечивающий её прочность и эластичность. Коллаген обнаружен у животных; отсутствует у растений, бактерий, вирусов, простейших и грибов[1]. Коллаген — основной компонент соединительной ткани и самый распространённый белок у млекопитающих[2], составляющий от 25 % до 45 % белков во всём теле. Синтез коллагена очень энергозатратный и происходит только у животных, которые используют свободный кислород. Появление коллагена позволило создать скелет, как внешний и внутренний, и резко увеличить размеры животных во время Кембрийского взрыва.

Учёные десятилетиями не могли понять молекулярное строение коллагена. Первое доказательство того, что коллаген имеет постоянное строение на молекулярном уровне, было представлено в середине 1930-х годов. С того времени много выдающихся учёных, включая Нобелевских лауреатов, таких как Фрэнсис Крик, Лайнус Полинг, Александр Рич, Ада Йонат, Хелен Берман, Вилеайнур Рамачандран, работали над строением мономера коллагена.

Несколько противоречащих друг другу моделей (несмотря на известное строение каждой отдельной пептидной цепи) дали дорогу для создания троично-спиральной модели, объяснившей четвертичное строение молекулы коллагена.

Продуктом денатурации коллагена является желатин. Температура денатурации макромолекулы коллагена близка к температуре фибриллогенеза. Это свойство молекулы коллагена делает её максимально чувствительной к мутационным заменам.

Фибриллогенез — образование коллагеновых волокон в соединительной ткани путём сборки или объединения в пучки фибрилл — тонких белковых нитевидных структур внутри клетки и тканей человеческого организма. Фибриллогенез имеет важное значение в процессе приживления имплантанта и создания на его основе прочной, правильно функционирующей жевательной системы. Чем прочнее созданные в процессе фибриллогенеза коллагеновые волокна, тем прочнее соединительная ткань.

Collagentriplehelix.png

Молекула коллагена представляет собой левозакрученную спираль из трёх α-цепей. Такое образование известно под названием тропоколлаген[3]. Один виток спирали α-цепи содержит три аминокислотных остатка. Молекулярная масса коллагена около 300 кДа, длина 300 нм, толщина 1,5 нм.

Для первичной структуры белка характерно высокое содержание глицина, низкое содержание серосодержащих аминокислот и отсутствие триптофана. Коллаген относится к тем немногим белкам животного происхождения, которые содержат остатки нестандартных аминокислот: около 21 % от общего числа остатков приходится на 3-гидроксипролин, 4-гидроксипролин и 5-гидроксилизин

[4]. Каждая из α-цепей состоит из триад аминокислот. В триадах третья аминокислота всегда глицин, вторая — пролин или лизин, первая — любая другая аминокислота, кроме трёх перечисленных[3].

Коллаген существует в нескольких формах. Основа строения всех видов коллагена является схожей. Коллагеновые волокна образуются путём агрегации микрофибрилл, имеют розовый цвет при окраске гематоксилином и эозином и голубой или зелёный при различных трёххромных окрасках, при импрегнации серебром окрашиваются в буро-жёлтый цвет.

Тропоколлагены (структурные единицы коллагена) спонтанно объединяются, прикрепляясь друг к другу смещёнными на определённое расстояние концами, образуя в межклеточном веществе более крупные структуры. В фибриллярных коллагенах молекулы смещены относительно друг друга примерно на 67 нм (единица, которая обозначается буквой «D» и меняется в зависимости от состояния гидратации вещества). В целом каждый D-период содержит четыре целых и часть пятой молекулы коллагена. Величина 300 нм, поделённая на 67 нм (300:67), не даёт целого числа, и длина молекулы коллагена разделена на непостоянные по величине отрезки D. Следовательно, в разрезе каждого повтора D-периода микрофибриллы есть часть, состоящая из пяти молекул, называемая «перекрытие», и часть, состоящая из четырёх молекул — «разрыв». Тропоколлагены к тому же скомпонованы в шестиугольную или псевдошестиугольную (в поперечном разрезе) конструкцию, в каждой области «перекрытия» и «разрыва».

Внутри тропоколлагенов существует ковалентная связь между цепями, а также некоторое непостоянное количество данных связей между самими тропоколагеновыми спиралями, образующими хорошо организованные структуры (например, фибриллы). Более толстые пучки фибрилл формируются с помощью белков нескольких других классов, включая другие типы коллагенов, гликопротеины, протеогликаны, использующихся для формирования различных типов тканей из разных комбинаций одних и тех же основных белков. Нерастворимость коллагена была препятствием к изучению мономера коллагена, до того момента как было обнаружено, что возможно извлечь тропоколлаген молодого животного, поскольку он ещё не образовал сильных связей с другими субъединицами фибриллы. Тем не менее, усовершенствование микроскопов и рентгеновских аппаратов облегчили исследования, появлялось всё больше подробных изображений структуры молекулы коллагена. Эти поздние открытия очень важны для лучшего понимания того, как структура коллагена влияет на связи между клетками и межклеточным веществом, как ткани меняются во время роста и регенерации, как они меняются во время эмбрионального развития и при патологии.

Коллагеновая фибрилла — это полукристаллическая структурная единица коллагена. Коллагеновые волокна — это пучки фибрилл.

Пищевая промышленность[править | править код]

С точки зрения питания, коллаген и желатин являются белками низкого качества, так как они не содержат всех незаменимых аминокислот, необходимых человеку — это неполноценные белки. Относительно дешёвые, часто предлагаемые сегодня на рынке под видом источника свободных аминокислот гидролизаты коллагена не всегда способны удовлетворить потребности человека в свободных аминокислотах, так как эти продукты не содержат готовые к усвоению аминокислоты.

Например, гидролизаты коллагена почти полностью лишены аминокислоты L-глютамина, не отличающейся стойкостью к термическому воздействию и долгому хранению сырья, большая часть глютамина разрушается уже на первых этапах хранения и переработки сырья, имеющийся небольшой остаток практически полностью распадается во время термической экстракции хрящевой ткани.

Косметические средства[править | править код]

Коллаген входит в состав косметических средств для:

  1. Образования воздухопроницаемого, влагоудерживающего слоя на поверхности кожи, обладающего пластифицирующими (разглаживающими) свойствами, со свойствами влажного компресса;
  2. Продления действия экстрактов, масел и др. в составе косметических композиций;
  3. Придания блеска волосам, создания коллагенового (защитного) слоя на поверхности волос.

Научные исследования[править | править код]

В 2005 году учёным удалось выделить коллаген из сохранившихся мягких тканей тираннозавра[5][нет в источнике] и использовать его химический состав как ещё одно доказательство родства динозавров с современными птицами[6].

Научные исследования в медицине[править | править код]

Синтез коллагена — сложный ферментативный многостадийный процесс, который должен быть обеспечен достаточным количеством витаминов и минеральных элементов. Синтез протекает в фибробласте и ряд стадий вне фибробласта. Важный момент в синтезе — реакции гидроксилирования, которые открывают путь дальнейшим модификациям, необходимым для созревания коллагена. Катализируют реакции гидроксилирования специфические ферменты. Так, образование 4-оксипролина катализирует пролингидроксилаза, в активном центре которой находится железо. Фермент активен в том случае, если железо находится в двухвалентной форме, что обеспечивается аскорбиновой кислотой (витамин C). Дефицит аскорбиновой кислоты нарушает процесс гидроксилирования, что влияет на дальнейшие стадии синтеза коллагена: гликозилирование, отщепление N- и С-концевых пептидов и др. В результате синтезируется аномальный коллаген, более рыхлый. Эти изменения лежат в основе развития цинги. Коллаген и эластин формируют своеобразную «основу» кожи, которая предотвращает её обвисание, обеспечивает её эластичность и упругость. Эластин как белок прекращает выработку ферментов в человеческом организме в 14 лет, а коллаген — в 21—25, после чего кожные покровы не восстанавливаются и кожа стареет. Также важнейшим компонентом соединительной ткани является кератин — семейство фибриллярных белков, обладающих механической прочностью, которая среди материалов биологического происхождения уступает лишь хитину. В основном из кератинов состоят роговые производные эпидермиса кожи — такие структуры, как волосы, ногти, рога, перья и др.

Фотография[править | править код]

Белок является основой для фотографической желатины, которая вместе с микрокристаллами галогенидов серебра образует фотографическую эмульсию. При получении фотографической желатины коллаген денатурируют кислотой или щёлочью. Фотографическая эмульсия, нанесённая тонким слоем на целлулоидную плёнку, стекло или бумагу, а затем высушенная, — это и есть светочувствительный слой фотоматериала (например, фотоплёнки).

В настоящее время описано 28 типов коллагена, которые кодируются более чем 40 генами. Они отличаются друг от друга по аминокислотной последовательности, а также по степени модификации — интенсивности гидроксилирования или гликозилирования. Общим для всех коллагенов является существование 1 или более доменов, содержащих тройную спираль и присутствие их во внеклеточном матриксе. Более 90 % всего коллагена высших организмов приходится на коллагены I, II,III и IV типов.

Разновидности коллагена Типы
Фибриллярные коллагены I, II, III, V, XI, XXIV, XXVII
Фибрилл-ассоциированные коллагены (FACIT) IX, XII, XIV, XVI, XIX, XX, XXI, XXII
Коллагены, формирующие филаменты- бусины (beaded filament forming) VI
Сетеобразующие коллагены IV, VIII, X
Коллаген, формирующий якорные фибриллы VII
Трансмембранные коллагены XIII, XVII, XXIII, XXV/CLAC-P
Другие коллагены XXVIII, XV, XVIII

Кроме коллагеновых белков существует множество других белков, содержащих в своей структуре домен с тройной коллагеновой спиралью[7][8]. И, тем не менее, их не причисляют к коллагенам, а только к «коллагеноподобным». К большой группе коллагеноподобных белков относятся подкомпонент C1q-комплемента, C1q-подобный фактор, адипонектин, колектины и фиколины, концевая структура ацетилхолинестаразы, три макрофаговых рецептора, эктодисплазин и EMILIN. Эти белки, так же как и коллагены, играют структурную и регуляторную роль.

Коллаген первого типа, самый архетипичный, является тримерным белком, собирающимся в тройные спирали без разрывов, самособирающимся в фибриллы и обладающим наибольшей механической прочностью. Между тем, все остальные коллагены отличаются от него в одном или нескольких аспектах. Некоторые коллагены имеют разрывы в тройной спирали и не обязательно собираются в фибриллы.

Тип коллагена Гены Молекулы Органы Ассоциированные болезни
I COL1A1 COL1A2 α1(I)2α2(I), α1(I)3 Повсеместно в мягких и твёрдых тканях, в коже, костях, роговице глаза, в склере, в стенке артерий и др. Синдром Элерса-Данлоса, остеогенез, ревматизм, синдром Марфана, дисплазии
II COL2A1 α1(II)
3
+ см тип XI
Гиалиновые и фиброзные хрящи, стекловидное тело, роговица Коллагенопатия II и XI типа, синдром Стиклера, ахондрогенез
III COL3A1 α1(III)3 Дерма кожи плода, стенки крупных кровеносных сосудов, ретикулярные волокна органов кроветворения Синдром Элерса-Данлоса, фибромышечная дисплазия, аневризма аорты
IV COL4A1 COL4A2 COL4A3 COL4A4 COL4A5 COL4A6 α1(IV)2α2(IV), другие непонятно Базальные мембраны, капсула хрусталика Синдром Альпорта, синдроме Гудпасчера
V COL5A1 COL5A2 COL5A3 α1(V)2α2(V), α1(V)α2(V)α3(V) + см тип XI Мягкие ткани, плацента, сосуды, хорион Синдром Элерса-Данлоса
VI COL6A1 COL6A2 COL6A3 COL6A4 COL6A5 COL6A6 α1(VI)α2(VI)α3(VI) Микрофибриллы в мягких тканях и хрящах Миопатия Ульриха, миопатия Бэтлема, атопический дерматит
VII COL7A1 α1(VII)3 Якорные фибриллы в связке кожи и эпидермиса Буллезный эпидермолиз
VIII COL8A1 COL8A2 α1(VIII)α2(VIII) Роговица, эндотелий Дистрофия роговицы
IX COL9A1 COL9A2 COL9A3 α1(IX)α2(IX)α3(IX) Хрящи, стекловидное тело Синдром Стиклера, остеоартрит, эпифизарная дисплазия
X COL10A1 α1(X)3 Гипертрофическая зона области роста Метафизарная дисплазия Шмида
XI COL11A1 COL11A2 α1(XI)α2(XI)α1(II), α1(XI)α2(V)α1(II) Хрящи, стекловидное тело Коллагенопатия II и XI типов, остеопороз
XII COL12A1 α1(XII)3 Мягкие ткани Повреждения сухожилий
XIII COL13A1 α1(XIII)3 Поверхность клеток, эпителиальные клетки
XIV COL14A1 α1(IV)3 Мягкие ткани
XV COL15A1 α1(XV)3 Эндотелиальные клетки Карцинома
XVI COL16A1 α1(XVI)3 Повсеместно
XVII COL17A1 α1(XVII)3 Поверхность эпидермальных клеток Буллезный эпидермиолиз, пузырчатка
XVIII COL18A1 α1(XVIII)3 Эндотелиальные клетки
XIX COL19A1 α1(XIX)3 Повсеместно Меланома, карцинома
XX COL20A1 α1(XX)3 Выделен из куриного эмбриона
XXI COL21A1 α1(XXI)3 Кровеносные сосуды
XXII COL22A1 α1(XXII)3 Только в местах мышечно-сухожильных соединений
XXIII COL23A1 α1(XXIII)3 Опухолевые клетки
XXIV COL24A1 α1(XXIV)3 Формирующиеся кости Остеохондроз
XXV COL25A1 α1(XXV)3 Атеросклеротические бляшки Болезнь Альцгеймера
XXVI COL26A1=EMID2 α1(XXVI)3 Половые органы
XXVII COL27A1 α1(XXVII)3 Мягкие ткани
XXVIII COL28A1 α1(XXVIII)3 Нервная система

Нарушения синтеза коллагена в организме лежат в основе таких наследственных заболеваний, как дерматоспораксис у животных, латиризм (характерна разболтанность суставов, привычные вывихи), синдром Элерса-Данлоса (до 14 типов проявлений), несовершенный остеогенез (болезнь «стеклянного человека», врождённый рахит, врождённая ломкость костей), болезнь Марфана, муковисцидоз.

Характерным проявлением этих заболеваний является повреждение связочного аппарата, хрящей, костной системы, наличие пороков сердечных клапанов.

Болезни, вызванные дефектами при биосинтезе коллагена, в том числе так называемые коллагенозы, возникают из-за множества причин. Это может быть из-за мутации в гене, кодирующем аминокислотную последовательность ферментов, продуцирующих коллаген, приводящей к изменению формы коллагеновой молекулы, или ошибки в посттранстляционной модификации коллагена. Также болезни могут быть вызваны недостатком или «неправильной работой» ферментов, вовлечённых в биосинтез коллагена — дефицит ферментов гидроксилирования (пролин-, лизингидроксилазы), гликозилтрансфераз, N-проколлагеновой и С-проколлагеновой пептидаз, лизилоксидаз с последующим нарушением поперечных сшивок, дефицит меди, витаминов B6, B13 (оротовая кислота), C. При приобретённых болезнях, таких как цинга, восстановление баланса ферментов до нормального может привести к полному излечению.

Практически любая генная мутация ведёт к утрате или изменению функций коллагена, что, в свою очередь, отражается на свойствах тканей и органов. Генные мутации в коллагеновом домене могут привести к изменению формы тройной спирали путём вставки/выпадения аминокислоты из полипептидной цепочки или замены Gly на другое основание. Мутации в неколлагеновых доменах могут привести к неправильной пространственной сборке α-цепей в надмолекулярные структуры (фибриллы или сети), что также ведёт к утрате функций. Мутантные α-цепи способны образовывать трёхспиральный комплекс с нормальными α-цепями. В большинстве случаев, такие комплексы нестабильны и быстро разрушаются, однако, такая молекула может и нормально выполнять свою роль, если не затронуты функционально важные области. Большинство болезней, вызванных мутациями в «коллагеновых» генах, являются доминантными.

  1. ↑ Fibrillar collagen: the key to vertebrate evolution? A tale of molecular incest. Boot-Handford RP, Tuckwell DS. Bioessays. 2003 Feb;25(2):142-51.
  2. Di Lullo, Gloria A.; Sweeney, Shawn M.; Körkkö, Jarmo; Ala-Kokko, Leena; San Antonio, James D. Mapping the Ligand-binding Sites and Disease-associated Mutations on the Most Abundant Protein in the Human, Type I Collagen (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2002. — Vol. 277, no. 6. — P. 4223—4231. — doi:10.1074/jbc.M110709200. — PMID 11704682.
  3. 1 2 Тропоколлаген (Tropocollagen) в словаре dic.academic.ru
  4. ↑ XuMuK.ru — КОЛЛАГЕН — Химическая энциклопедия
  5. ↑ Би-би-си | Наука и техника | Найдены мягкие ткани тираннозавра? — 25 марта 2005 г.
  6. ↑ Элементы — новости науки: Коллаген из костей динозавров — это уже реальность. — 20.04.07
  7. ↑ Franzke CW, Bruckner P, Bruckner-Tuderman L. Collagenous transmembrane proteins: recent insights into biology and pathology. J Biol Chem. 2005 Feb 11;280(6):4005-8.
  8. ↑ Hoppe HJ, Reid KB. Collectins—soluble proteins containing collagenous regions and lectin domains—and their roles in innate immunity. Protein Sci. 1994 Aug;3(8):1143-58

КОЛЛАГЕНОВЫЕ ВОЛОКНА — это… Что такое КОЛЛАГЕНОВЫЕ ВОЛОКНА?


КОЛЛАГЕНОВЫЕ ВОЛОКНА
КОЛЛАГЕНОВЫЕ ВОЛОКНА

(fibrae collageni), разновидность волокон соединит, ткани животного организма. Состоят гл. обр. из белка коллагена, синтезируемого фибробластами, хондробластами и остеобластами. К. в. образованы пучками фибрилл (диам. 20—100 нм), каждая фибрилла состоит из протофибрилл. Последние представляют собой агрегаты молекул (диам. 1—1,5 нм, дл. 270 нм), наз. тропоколлагеном, состоящие из 3 закрученных в спирали полипептидных цепочек проколлагена. К. в. обладают периодичным (через 64 нм) чередованием тёмных и светлых участков (полос). Формируются во внеклеточном пространстве полимеризацией тропоколлагена. К. в. прочны на разрыв и мало эластичны, выполняют механич. (опорную) функцию. В хряще К. в. наз. хондриновыми, в кости — оссеиновыми.

Электронная микрофотография  коллагеновой фибриллы. Фигурной скобкой обозначен период повторяемости полос.

Электронная микрофотография коллагеновой фибриллы. Фигурной скобкой обозначен период повторяемости полос.

.(Источник: «Биологический энциклопедический словарь.» Гл. ред. М. С. Гиляров; Редкол.: А. А. Бабаев, Г. Г. Винберг, Г. А. Заварзин и др. — 2-е изд., исправл. — М.: Сов. Энциклопедия, 1986.)

.

  • КОЛЛАГЕН
  • КОЛЛАТЕРАЛИ

Смотреть что такое «КОЛЛАГЕНОВЫЕ ВОЛОКНА» в других словарях:

  • КОЛЛАГЕНОВЫЕ ВОЛОКНА — волокна внеклеточного вещества соединительной ткани животных и человека, состоящие главным образом из белка коллагена, образующегося в фибробластах. Прочны на разрыв и мало эластичны; выполняют механическую функцию …   Большой Энциклопедический словарь

  • коллагеновые волокна — волокна внеклеточного вещества соединительной ткани животных и человека, состоящие главным образом из белка коллагена, образующегося в фибробластах. Прочны на разрыв и мало эластичны; выполняют механическую функцию. * * * КОЛЛАГЕНОВЫЕ ВОЛОКНА… …   Энциклопедический словарь

  • КОЛЛАГЕНОВЫЕ ВОЛОКНА — волокна внеклеточного в ва соединит. ткани животных и человека, состоящие гл. обр. из белка коллагена, образующегося в фибробластах. Прочны на разрыв и мало эластичны; выполняют механич. функцию …   Естествознание. Энциклопедический словарь

  • Коллагеновые волокна —         клейдающие волокна, волокна внеклеточного вещества соединительной ткани животных и человека, состоящие главным образом из белка Коллагена. К. в. толщиной 1 12 мкм представлены неветвящимися нитями фибриллами (диаметр 0,3 0,5 мкм).… …   Большая советская энциклопедия

  • волокна предентинные — (f. predentini, LNH; син. Корффа волокна) коллагеновые В., проходящие в наружном слое дентина радиально к длинной оси зуба …   Большой медицинский словарь

  • волокна преколлагеновые — (f. precollagenae, LNH; син. фибриллы преколлагена) В. в составе межклеточного вещества соединительной ткани, образованные белком колластромином, представляющим собой фракцию коллагена; из В. п. формируются коллагеновые В …   Большой медицинский словарь

  • ШАРПЕЕВЫ ВОЛОКНА — прободающие волокна (fibra perfoanscementi), коллагеновые волокна, прикрепляющие надкостницу к кости. Описаны У. Шарпеем. Направлены из внутр. слоя надкостницы на разную глубину в слой наруж. генеральных пластин диафиза трубчатой кости.… …   Биологический энциклопедический словарь

  • Шарпеевы волокна —         прободающие волокна, различные по мощности коллагеновые волокна, обусловливающие прочное прикрепление надкостницы к кости; направлены под разными углами из внутреннего слоя надкостницы на разную глубину в слой наружных генеральных пластин …   Большая советская энциклопедия

  • Эбнера волокна — (V. Ebner, 1842 1925, австрийский гистолог и анатом) коллагеновые волокна в околопульпарном дентине, проходящие в тангенциальном направлении относительно оси зуба …   Большой медицинский словарь

  • Мясо — (Meat) Определения мяса, состав и свойства мяса Определения мяса, состав и свойства мяса, кулинарная обработка мяса Содержание Содержание 1.Состав и свойства Автолиз мяса 2.История употребления мяса Мясоедение в антропогенезе Употребление мяса в… …   Энциклопедия инвестора

Коллагеновые волокна кожи

Коллагеновые волокна играют важную роль в человеческом организме. Они отвечают не только за упругость кожи, но и поддерживают структуру внутренних органов. Сегодня коллаген также активно используют в косметологии. Благодаря этому кожа выглядит более молодо и привлекательно. В нашей статье вы можете ознакомиться с более подробной информацией о коллагеновых волокнах и их функциях.

Общая информация о коллагеновых волокнах

Коллагеновые волокна — это фибриллярный белок. Он является одной из составляющих соединительной ткани тела. Волокна обеспечивают ей эластичность и прочность. Они присутствуют у всех многоклеточных животных. Коллагеновые волокна отсутствуют у растений, животных, грибов и микроорганизмов.

Волокна коллагена — это самый распространенный белок у млекопитающих. Его содержание в организме колеблется от 25 %. Продуктом денатурации коллагена является желатин.

Функция коллагеновых волокон играет важную роль в жизни женщин. Не секрет, что они больше, чем представители мужского пола, переживают за свой внешний вид. Благодаря высокому содержанию волокон можно замедлить процесс старения и избавиться от некоторых морщин. Они также используются во многих сферах нашей жизнедеятельности, а именно в пищевой промышленности, косметологии, науке и медицине.

Синтез волокон

Синтез коллагеновых волокон — сложный процесс, который протекает при наличии достаточного количества витаминов и микроэлементов. Он проходит в фибробласте. Один из самых важных моментов в процессе — реакция гидроксилирования, которая позволяет продолжить дальнейший процесс формирования коллагена. Катализатором являются специфические ферменты.

коллагеновые волокна

Синтез коллагеновых волокон может нарушить дефицит аскорбиновой кислоты. В таком случае будет формироваться так называемый аномальный коллаген. По своей консистенции он более рыхлый. Такой синтез может быть причиной развития цинги.

Коллагеновые, эластиновые волокна — это основа кожного покрова. Первый прекращает вырабатывать ферменты в возрасте 20-25 лет, а второй в 13-14 лет. После этого кожа не восстанавливается, начинается процесс старения. Однако сегодня существует огромное количество косметических средств, в состав которых входит коллаген. Благодаря им можно частично восстановить кожный покров и избавиться от неглубоких морщин.

Образование волокон

Образование коллагеновых волокон регулируется проколлаген-пептидазами. Такие молекулы не способны на спонтанное формирование. Для образования волокон необходимо предварительное отщепление N- и С-концевых пептидов. Из этого следует, что формирование волокон коллагена совпадает с образованием нитей фибрина. В двух этих процессах главным условием является специфическое протеолитическое расщепление.

синтез коллагеновых волокон

Коллагеновое волокно формируется во внеклеточной жидкости недалеко от поверхности фибробласта, но ни в коем случае не внутри него. Это связано с тем, что проколлаген-пептидазы находятся за пределами данной клетки. Конечные пептиды препятствуют несвоевременному формированию белка.

Состав волокон

Коллагеновые волокна состоят из фибрилл и включают в себя специфический белок — коллаген. Они необычайно прочны и имеют способность к набуханию. В зависимости от расположения аминокислот в полипептидных цепочках, а также от качества углеводного компонента различают более 10 типов белка коллагена. Данные разновидности входят не только в состав коллагеновых волокон, но и в базальные мембраны эпителиальных и хрящевых тканей, а также других структур. При развитии определенных патологических процессов может произойти распад коллагена. В связи с этим он попадает в кровь.

В состав коллагеновых волокон входит также:

  • аргинин;
  • лейцин;
  • валин;
  • серин;
  • тирозин и другие полезные вещества.

Старение волокон

Со временем коллагеновые волокна стареют. Это неизбежный процесс, который невозможно остановить. Он затрагивает все аспекты жизни. Постепенно снижается трудоспособность, ухудшается самочувствие и происходит существенное изменение внешнего вида.

Старение коллагеновых волокон вызывает изменение кожных покровов в возрасте 33-35 лет. В связи с этим появляются морщины. Современные процедуры омоложения и пластические операции позволяют существенно замедлить данный процесс. Однако они достаточно дорогостоящие. Продолжительность эффекта от таких процедур индивидуальна. К сожалению, некоторым они не подходят. Согласно результатам исследования, которые проводили специалисты, некоторые люди имеют переизбыток коллагена третьего типа. Из-за этого они имеют предрасположенность к раннему старению. Проведенные процедуры по омоложению будут иметь непродолжительный эффект.

Не секрет, что с возрастом человек с трудом достает кончиками пальцев до пола, не сгибая ног в коленях. Это связано с тем, что со временем уменьшается амплитуда сгибания позвоночника и конечностей. Ограничителем степени растяжения является коллаген. Он защищает ткань от перерастяжений, а также повреждений сосудов и нервов. Специалисты рекомендуют регулярно заниматься спортом, несмотря на возраст. Они утверждают, что это позволит улучшить коллагеновые волокна и чувствовать себя как можно лучше.

 коллагеновые волокна кожи

Восстановление коллагеновых волокон

Специалисты со всего мира на протяжении многих лет желают создать идеальное вещество, которое позволит восстановить коллагеновые волокна. Подобной функцией обладает аскорбиновая кислота, пептиды и растительные экстракты. Именно их активно используют при создании специальных кремов и масок. Однако такой состав не дает 100%-го результата. Ученые научились дробить молекулы перечисленных компонентов и заключать их в особые составы. Благодаря этому вещество проходит сквозь эпидермис.

Сегодня любой желающий может приобрести косметическое средство, в состав которого входят коллагеновые волокна. Однако специалисты утверждают, что в таком случае молекулы велики и не способны проникнуть в кожный покров для того, чтобы восстановить количество коллагена в организме. К положительным качествам такого средства можно отнести только то, что оно увлажняет верхний слой покрова.

Для предотвращения процесса старения и восстановления уровня коллагена специалисты рекомендуют инъекции. Таким образом белок доставляется глубоко в кожу и положительно воздействует на ее состояние.

коллагеновые эластиновые волокна

Для того чтобы замедлить процесс старения, который возникает из-за прекращения выработки ферментов коллагеновыми волокнами, необходимо в обязательном порядке вести здоровый образ жизни. Известно пять врагов коллагеновых волокон:

  • курение;
  • алкоголь;
  • стресс;
  • недостаточное увлажнение кожного покрова;
  • излишний ультрафиолет.

Правильное питание для выработки коллагена

Питание играет важную роль в выработке коллагена. Важно отдавать предпочтение только качественным, полезным и свежим продуктам. Это связано с тем, что коллагеновые волокна формируются из целого ряда аминокислот, которые поступают в организм только с белками. Их нехватка может сказываться на состоянии кожи, ногтей и волос.

Употребление пищи, которая богата белками, способствует построению полноценной молекулы коллагена. Этим можно объяснить изменение состояния кожи у тех девушек, которые нередко прибегают к самым разнообразным диетам.

Аминокислоты, которые попадают в тело вместе с белком, позволяют организму образовывать собственный коллаген. Однако при недостатке хотя бы одной аминокислоты процесс формирования волокон приостанавливается. Постепенно начинают выпадать волосы, кожа тускнеет, а ногти становятся ломкими.

Каким продуктам стоит отдавать предпочтение для выработки коллагена?

Далеко не все продукты могут помочь восстановить коллагеновые волокна. Наиболее ценным продуктом считается рыба и морепродукты. Особо полезен лосось. Он содержит в своем составе жирные кислоты омега-3, а также богат природным коллагеном. Любой косметолог знает, что морская рыба — это источник здоровья, красоты и молодости. Она в обязательном порядке должна входить в регулярный рацион. Такими же свойствами обладают креветки, крабы, устрицы, мидии и морская капуста. Благодаря данным продуктам можно не только восстановить коллагеновые волокна, но и избавиться от йододефицита.

образование коллагеновых волокон

Еще одним ценным продуктом является мясо индейки. Благодаря ему стабилизируется выработка коллагеновых волокон и предотвращается их преждевременное разрушение. Мало кому известно, но свинина и говядина замедляют формирование коллагена. Именно поэтому рекомендовано отдавать предпочтение именно индейке.

Не секрет, что овощи необычайно полезны для организма. Они являются источником разнообразных витаминов и минералов. Для восстановления коллагеновых волокон важно отдавать предпочтение овощам зеленого цвета. Помимо этого, они позволят нормализовать обменные процессы. Также состояние кожных покровов улучшается при употреблении яблок, моркови и помидоров.

Особое внимание нужно уделить продуктам, которые содержат в себе витамин С. Он является главным стимулятором, от которого зависит эластичность кожи. Витамин С содержится в апельсинах, мандаринах, абрикосах, лимонах и персиках.

Инъекции коллагена

С каждым годом инъекции с коллагеном становятся все более популярными. Стоимость такой процедуры зависит от типа используемого коллагена. Существует три разновидности вещества:

  1. Животный. Его получают из шкур крупного рогатого скота. Считается, что это самый опасный и неэффективный вид коллагена. Он может вызвать серьезную аллергическую реакцию.
  2. Растительный. Добывается биотехническим путем из протеинов пшеницы. Такой коллаген не вызывает аллергических реакций. Он используется в косметике класса люкс и отличается высокой стоимостью.
  3. Морской. Молекулы такого коллагена схожи с теми, которые вырабатываются человеческим организмом. Он доступен по цене, но в некоторых случаях может вызывать аллергическую реакцию.старение коллагеновых волокон

Волокна коллагена и медицина

Коллагеновые волокна кожи играют важную роль в жизни человечества. Ученые доказали, что нарушение синтеза коллагена в организме лежит в основе многих наследственных заболеваний. К главным проявлениям таких болезней можно отнести:

  • повреждение связочного аппарата;
  • повреждение хрящей;
  • наличие пороков сердечных клапанов.

Болезни, вызванные дефектами при биосинтезе коллагена, возникают из-за множества причин. Они могут быть связаны с мутациями в генах или ошибками модификации коллагена. Еще одна причина — недостаток ферментов. Для борьбы с такими заболеваниями необходимо нормализовать их количество.

состав коллагеновые волокна

Подводим итоги

Почти каждый мечтает замедлить процесс старения. Однако не всем известно, с чем он связан и как с ним бороться. Сегодня существует огромное количество косметических средств с коллагеном. При их приобретении важно обращать внимание на состав. Коллагеновые волокна, которые входят в то или иное средство, не всегда могут гарантировать 100%-й результат. Для восстановления коллагена в организме рекомендуем регулярно заниматься спортом и употреблять только качественную пищу. Благодаря этому коллагеновые волокна будут функционировать с максимальной пользой для организма, а ваша кожа будет оставаться упругой и привлекательной как можно дольше.

Коллаген: 7 научных полезных возможностей для здоровья

Волокна коллагена кожи человека

Коллаген является наиболее распространенным структурным белком во внеклеточном пространстве организма и основным белком соединительной ткани. Дополнительное получение внутрь коллагена улучшает симптомы артрита и увеличивает рост волос. Далее в статье вы прочтете о том, как еще коллаген помогает нашему здоровью и как увеличить продукцию коллагена.


Статья основана на выводах 72 научных исследований

В статье цитируются такие авторы, как:

  • Химический факультет, Висконсинский университет, Мэдисон, США
  • Отделение хирургии и Центр биоинженерии и регенерации тканей, Калифорнийский университет в Сан-Франциско, США
  • Отделение анатомии, отделение биоинженерии и терапевтических наук, Eli и Edythe Broad Center of Regeneration Medicine and Stem Cell Research at UCSF, Калифорнийский университет в Сан-Франциско
  • Institut de Biologie et Chimie des Protéines, Université Lyon 1, Франция
  • Кафедра биохимии и пищевой химии, Университет Турку, Финляндия
Обратите внимание, что цифры в скобках (1, 2, 3 и т.д.) являются кликабельными ссылками на рецензируемые научные исследования. Вы можете перейти по этим ссылкам и ознакомиться с первоисточником информации для статьи.

 

Что такое коллаген?

Внеклеточный матрикс

Ткани организма состоят не только из клеток. Большая часть объема внутри тканей состоит из внеклеточного матрикса (ВКМ), разнообразной сетки белков и сахаров, производимых определенными клетками, которая действует как раствор, связывающий наши клетки вместе. (1)

Внеклеточный матриксВНЕКЛЕТОЧНЫЙ МАТРИКС И СТЕНКА КЛЕТКИ (источник)

ВКМ состоит из двух компонентов, протеогликанов и волокнистых белков. Коллагены, эластины, фибронектины и ламинины – все это волокнистые белки, образующие каркас во внеклеточном матриксе. Протеогликаны заполняют пространство между ними. (2)

Коллаген является одним из многих белков, встроенных в этот матрикс. На самом деле, это самый часто встречающийся белок в тканях животных организмов. Тридцать процентов общей массы белка у млекопитающих состоит из коллагена. (3)

Термин коллаген восходит к греческому слову kólla, что означает “клей”. (4)

Протеины коллагена производятся клетками соединительной ткани вызванными фибробластами. Для того чтобы белок был классифицирован как коллаген, он должен образовывать коллагеноподобную тройную спираль и обеспечивать структурную поддержку во внеклеточном матриксе. (5)

Коллаген составляет (сухой вес):
  • 90% склеры (белая часть глаза)
  • 80% сухожилий
  • 70-80% кожи
  • 60% хряща
  • 30% костей
  • 1-10% от массы мышц

Коллагеновая структура

Тропоколлаген

Тропоколлаген является основным строительным материалом коллагена. Он состоит из нитей трех пептидов (групп аминокислот ), которые свернуты вместе в виде спирали. Эти нити известны как альфа-цепи (α-цепи). (6, 7)

Коллагеновая область: эта область представляет собой серию из трех аминокислот. Первая аминокислота, глицин, является самой важной. Следующие две могут быть любой аминокислотой, но обычно это пролин и гидроксипролин. Повторяющаяся аминокислотная последовательность отвечает за спиральную структуру тропоколлагена. (8)

Строение коллагенаСТРОЕНИЕ КОЛЛАГЕНА (источник)

Три пептидные нити тропоколлагена богаты глицином. Ткани, содержащие высокий уровень коллагена, также содержат высокий уровень глицина. Получение дополнительного глицина помогает защитить сосудистую систему, так как он способен уменьшить образование тромбов и снизить воспаление. (9)

Не коллагеновая область: в этой области отсутствует повторяющаяся аминокислотная последовательность, необходимая для структуры спирали. Содержит связующие молекулы для взаимодействия с другими молекулами внеклеточного матрикса. (6) Множественные перекрестные связи тропоколлагенов необходимы для того, чтобы сформировать фибриллы коллагена. (7)

Типы коллагена

Коллаген расположен повсеместно в теле живых существ и имеет много известных и неизвестных функций. У человека выделено 28 различных типов коллагеновых белков и еще больше коллаген-ассоциированных генов. (3)

Некоторые коллагены встречаются гораздо чаще, чем другие. Более 80% коллагена относится к типам I, II или III, которые находятся в основном в коже, костях, хрящах, сухожилиях, легких, кишечнике и в сосудистой системе. (10)

Коллаген IV типа также очень распространен, так как является одним из основных компонентов внеклеточного матрикса между клетками кожи. (11)

Существует пять основных типов коллагена:
  • тип I – кость, сухожилия, роговица, плацента, стенки артерий, печень, склера
  • тип II – хрящевая ткань, межпозвонковые диски, стекловидное тело глаза
  • тип III – артерии, матка, кожа плода, строма органов
  • тип IV – базальные мембраны, капсула хрусталика
  • тип V – хорион, амнион, эндомизия, перемизия, кожа
Типы коллагенаТИПЫ КОЛЛАГЕНА, РАСПРОСТРАНЕННЫЕ В ОПРЕДЕЛЕННЫХ ОРГАНАХ ТЕЛА ЧЕЛОВЕКА

Синтез коллагена

Синтез коллагеновых белков в организме – это сложный процесс. Во-первых, клетки должны правильно читать гены в нашей ДНК, чтобы произвести α-цепи. Затем необходимо обернуть вокруг друг друга три α-цепи. Идентичны ли α-цепи или нет, зависит от типа коллагена. (12)

Когда эти одиночные α-цепи произведены внутри клетки, энзимы (проулигидроксилаза и лизилгидроксилаза) дорабатывают аминокислоты пролин и лизин. Эти модификации необходимы для формирования устойчивой тройной спирали. (13)

Свертывание коллагена обычно происходит до того , как он будет выведен из клетки (из аппарата Гольджи). (13, 14)

Схема синтеза коллагенаСИНТЕЗ КОЛЛАГЕНА (источник)

Каждый тип коллагена имеет специфические коэффициенты глицина, пролина, гидроксипролина и гидроксилизина. Мутации, влияющие на синтез коллагена, могут иметь негативные последствия для здоровья.

Генетические заболевания, уменьшающие выработку коллагена

Несовершенный остеогенез – заболевание костей

Несовершенный остеогенез (OI) – это заболевание, связанное с коллагеном, которое является как наследственным, так и неизлечимым. Это болезненное заболевание, характеризующееся хрупкостью костей и патологическими тканями. (15)

В зависимости от мутации у человека может быть диагностировано легкое, тяжелое или смертельное состояние ОI, но любая форма этого состояния увеличит риск переломов костей у человека. (15)

Несовершенный остеогенез является аутосомно-доминантным расстройством, то есть требуется только один из двух генов, чтобы мутировать, чтобы увидеть эффект в организме. Единичная мутация в гене COL1A1 может уменьшить количество коллагена I типа и вызвать легкое нарушение при ОI. (15)

Наиболее распространенной мутацией является замена аминокислоты глицина в триплете, что обычно приводит к неправильному складыванию тройной спирали коллагена. Тяжелые и летальные формы несовершенного остеогенеза являются результатом мутаций в генах COL1A1 или COL1A2, которые нарушают тройную спираль. (16, 17, 15)

Синдром Элерса-Данлоса

Синдром Элерса-Данлоса (EDS) вызван дефицитом коллагена или дефектной структурой коллагена. Наиболее часто EDS связан с мутациями в генах COL1A1, COL1A2, COL3A1 , COL5A1 , COL5A2, которые влияют на коллагены типа I, III и V. Все эти мутации оказывают влияние на фибриллярные коллагены, необходимые коже, сухожилиям и сосудистой системе. (18)

Многие механизмы и мутации могут снижать выработку коллагена и приводить к развитию синдрома Элерса-Данлоса. Существует по меньшей мере 10 различных подтипов EDS. (19)

Пациенты с EDS, как правило, имеют нестабильные суставы и более склонны к вывихам и хронической боли. Некоторые формы EDS являются гораздо более опасными для жизни, так как у пациентов может быть повышенный риск разрыва кровеносных сосудов. (19, 20)

Польза коллагена

В основном дополнительный коллаген для укрепления здоровья и борьбы с заболеваниями принимают внутрь. Считается, что биодоступность коллагена в кишечнике достигает 49-58%. (3)

При каких заболеваниях или состояниях прием коллагена внутрь может быть полезен

  1. Ревматоидный артрит
  2. Остеоартрит
  3. Остеоартроз
  4. Атеросклероз (23)
  5. Сниженный уровень ЛПВП холестерина (22)
  6. Старение кожи / агрессивная для кожи среда (24)
  7. Уменьшение роста волос
  8. Остеопороз / снижение плотности костей
  9. Саркопения (26)
  10. Повышенный уровень глюкозы
  11. Пролежни
  12. Ухудшение структуры ногтей и увеличение их ломкости (27)
  13. Целлюлит (только для женщин с нормальным весом) (25)
  14. Незначительный рост мышц при физической нагрузке (26)

 

1) Улучшает симптомы ревматоидного артрита и остеоартрита

В исследовании с участием 60 пациентов с тяжелым ревматоидным артритом через три месяца приема коллагена II типа уменьшилось количество опухших и болезненных суставов по сравнению с плацебо. У четырех пациентов, в группе принимающей коллаген, все симптомы исчезли и прогрессирование заболевания остановилась. Известно, что ревматоидный артрит – это воспалительное синовиальное заболевание, при котором, как считается, иммунные Т-клетки реагируют на антиген в суставе. Коллаген II типа является главным белком в суставном хряще и является потенциальной целью иммунных клеток при этом заболевании. (21)

Более крупное исследование с участием 274 пациентов с ревматоидным артритом показало, что многократные дозы коллагена (20, 100, 500 и 2500 мкг) уменьшали количество опухших и болезненных суставов. (22)

Исследование с участием 52 пациентов с остеоартрозом показало, что 90 дней приема коллагена II типа уменьшали симптомы болезненного состояния, уменьшали боль и улучшали способность пациентов выполнять ежедневные действия, включая ходьбу вверх и вниз по лестнице. (23)

У собак с артритом коллаген II типа в течение 90 дней уменьшал боль и повышал физическую активность. (24)

2) Улучшает физическое состояние

Исследование с участием 147 спортсменов с суставной болью показало, что прием гидролизата коллагена в течение 24 недель значительно уменьшал боль. (25)

В другом исследовании 139 спортсменов с болью в колене принимали 5 граммов  коллагеновых пептидов в день в течение 12 недель, что уменьшило боль, связанную с их физической активностью. (26)

3) Улучшает состояние кожи

Кожа является самым крупным органом в нашем теле, и коллаген является одним из его основных компонентов. С возрастом содержание коллагена уменьшается на 1% в год (на единицу площади поверхности кожи). Это снижение можно наблюдать в виде сморщивания, разрыхления и обвисания кожи. (27)

Количество коллагена в коже уменьшается с возрастомСОДЕРЖАНИЕ КОЛЛАГЕНА В КОЖЕ УМЕНЬШАЕТСЯ С ВОЗРАСТОМ

В одном исследовании с участием 69 женщин было обнаружено, что ежедневное добавление коллагена в пищу в течение восьми недель повышало эластичность кожи, как показателя роста содержания коллагена. (28)

Уменьшение коллагена в коже связано со снижением стероидных гормоновС ВОЗРАСТОМ СОДЕРЖАНИЕ КОЛЛАГЕНА В КОЖЕ УМЕНЬШАЕТСЯ В ТОМ ЧИСЛЕ СО СНИЖЕНИЕМ СТЕРОИДНЫХ ГОРМОНОВ И РОСТОМ ОКИСЛИТЕЛЬНОГО СТРЕССА (источник)

В другом исследовании у 85 женщин было обнаружено, что прием внутрь гидролизата коллагена в течение восьми недель улучшал влажность кожи, эластичность, глубину морщин и шероховатость (все признаки увеличения содержания коллагена). (29)

4) Увеличивает рост волос

В исследовании с участием 15 женщин с редеющими волосами получение внутрь в течение 180 дней добавки коллагена привело к улучшению объема волос, покрытия волосами кожи головы, блеска и их толщины. Влажность и гладкость кожи также улучшились. (30)

Местное введение коллагена в кожу также может быть полезно для роста волос, так как он прикрепляется и проникает во внешний слой (кутикулу) волосяных фолликулов и увеличивать их толщину. (31)

5) Помогает увеличить плотность костей

Коллаген также является основным компонентом костей. С возрастом производство коллагена в наших костях уменьшается, что приводит к снижению плотности костной ткани. Люди старше 70 лет имеют более низкую плотность костной ткани и повышенный риск получения переломов.

Пациенты с остеопорозом и заболеванием пористых костей теряют плотность костной ткани более быстро, чем здоровые люди. Прием гидролизованного коллагена увеличивал плотность костной ткани у крыс. (32)

Гидролизованный коллаген также повышал уровень коллагена I типа в костях крыс с остеопорозом. (33)

Гидролизованный коллаген стимулирует хрящ-производящие клетки человека (хондроциты) для того, чтобы они производили больше внеклеточных молекул матрицы, включая сам коллаген. Эти данные указывают на то, что прием коллагена может эффективно предотвращать связанное с возрастом снижение плотности костной ткани у человека. (34)

6) Улучшает уровень глюкозы в крови

Пятьдесят человек, принимавших коллагеновые добавки в течение трех месяцев, показали более низкий уровень глюкозы в крови, артериального давленияхолестерина и креатинина. (35)

Для того, чтобы управлять уровнем глюкозы в крови, врачи обычно рекомендуют диету и физические упражнения. Пациенты также могут дополнить их диетическое питание коллагеном для уменьшения сахара крови и для того, чтобы увеличить уровни инсулина. (35)

7) Помогает лечить пролежни

В исследовании с участием 89 пациентов с пролежнями, добавление гидролизата коллагена три раза в день в течение восьми недель улучшало заживление язв. (36)

КоллагенЧто снижет выработку коллагена?

Ультрафиолетовое облучение

УФ-излучение активирует ряд факторов роста клеток и цитокиновых рецепторов, что увеличивает продукцию ММП (матриксных металлопротеиназ) и снижает выработку коллагена I типа. (37)

Воздействие солнечных лучей также нарушает стабильность внеклеточного матрикса и приводит к уменьшенной продукции коллагена. (37)

Дефицит витамина С

Витамин С необходим для правильного образования коллагена. Дефицит этого витамина может привести к цинге. Цинга является результатом неправильного образования коллагена во внеклеточном матриксе. Это приводит к деградации тканей и в конечном итоге может привести к смерти. (38, 38, 39)

Курение

Курение табака способно уменьшить выработку коллагена. Как показывают исследования курильщики вырабатывают на 18% меньше коллагена I типа и на 22% меньше коллагена III типа в своей коже, чем некурящие. (40)

Матриксные металлопротеиназы (ММП) отвечают за деградацию матриксных белков, таких как коллаген. Уровень ММП-8 в 2 раза выше у курильщиков, чем у некурящих, что означает, что белки матрикса деградируются с повышенной скоростью. (40)

Курение уменьшает уровень коллагенаКУРЕНИЕ УВЕЛИЧИВАЕТ ММП-12, ЧТО СНИЖАЕТ ВЫРАБОТКУ КОЛЛАГЕНА В ЛЕГКИХ И СПОСОБСТВУЕТ ВОЗНИКНОВЕНИЮ ЛЕГОЧНЫХ ЗАБОЛЕВАНИЙ (источник)

Тканевой ингибитор матриксных металлопротеиназ (TIMP-1), как правило, останавливает ММП от деградации коллагена. Уровень TIMP-1 ниже на 14% в коже курильщиков. (40)

Снижая выработку коллагена, курение ускоряет старение кожи и ухудшает способность нашего организма восстанавливать раны. (40, 41)

Стресс и недостаток сна

Хорошо известно, что психологический стресс негативно влияет на наше здоровье. Стресс может косвенно привести к ускоренному старению кожи и плохому заживлению ран за счет снижения целостности коллагена. (42)

Недостаток сна (бессонница) вызывает психологический стресс и повышает уровень гормона кортизола. (43, 44, 45, 46)

Кортизол уменьшает выработку коллагена и его способность складываться. Это снижает стабильность коллагена. (47, 47)

Высокий уровень сахара в крови и диабет

Коллаген является долгоживущим белком (имеет низкую биологическую оборачиваемость). Аминокислоты в коллагеноподобном лизине и гидроксилисиле могут накапливать сахара с возрастом. Повышенный уровень сахара в крови (гипергликемия) делает коллаген более восприимчивым к накоплению глюкозы. (4, 48)

С возрастом коллаген становится жестче. Ученые могут предсказать возраст человека по тому, насколько хорошо их коллаген усваивается в лаборатории. Люди с сахарным диабетом, как правило, обладают более жестким коллагеном. (49)

Пациенты с высоким уровнем сахара в крови имеют меньше ферментативных перекрестных связей между коллагеновыми нитями, что приводит к менее стабильному образованию коллагена. (50) Сахара блокируют фермент LOX от правильного формирования коллагена. (50)

Диабет нарушает выработку коллагенаВЫСОКИЙ УРОВЕНЬ ГЛЮКОЗЫ ПРИВОДИТ К ГЛИКИРОВАНИЮ КОЛЛАГЕНА, ЧТО ДЕЛАЕТ ЕГО ЖЕСТЧЕ (СТАРЕНИЕ) (источник)

Диабетики показывают повышенный уровень гомоцистеина, который также снижает активность фермента LOX. Высокий уровень сахара и гомоцистеина снижает качество коллагена. (50)

Сахар также может блокировать рецепторы на коллагене. Когда эти рецепторы заблокированы, это делает их неузнаваемыми для молекул. В связи с этим диабет может изменять коллаген-ассоциированную клеточную сигнализацию и экспрессию генов, а также вызывать высвобождение провоспалительных молекул и свободных радикалов. (51)

Как увеличить производства коллагена? 

Продукты и вещества, увеличивающие выработку коллагена

Существует много типов коллагеновых добавок, но зачастую они требуют многократных доз в течение всего дня. Вот несколько ключевых факторов, которые будут стимулировать выработку коллагена естественным путем:

  • Витамин С – содержится во многих фруктах и овощах. Он необходим ферментам для гидроксилирования коллагена и образования здоровых сшитых фибрилл. (38, 39)
  • Лизин и пролин  -содержатся в постном мясе, таком как курица и рыба. Они являются аминокислотами, необходимыми для построения стабильных спиралей тропоколлагена. (13)
  • Витамин В3 (ниацин) – также известный как ниацинамид и никотинамид. Содержится в высоких концентрациях в постном мясе, арахисе и грибах. Это предшественник NAD, который может помочь стимулировать синтез коллагена. (52)
  • Витамин А – также известный как ретинол, содержится, например, в печени, яйцах и молочных продуктах. Он может снижать активность матриксной металлопротеиназы (ММП) и увеличивать выработку коллагена. (53)

Физическая нагрузка

Исследования, проведенные на мышах и крысах, показывают, что концентрация гидроксипролина и здорового коллагена увеличивается после физической нагрузки. (54, 55)

После физической нагрузки происходит увеличение мРНК, кодирующих коллаген I, III и IV типов, что указывает на увеличение выработки коллагена после физической нагрузки. (56, 57)

Маточное молочко

Маточное молочко секретируется железами медоносных пчел. Оно содержит много белков, сахаров, жиров, витаминов и минералов. В нем также есть ненасыщенные жирные кислоты, которые увеличивают выработку коллагена и уменьшают деградацию коллагена (понижают активность ММП). (58)

Одно исследование показало, что крысы, которым скармливали 1%-ную добавку маточного молочка, вырабатывали больше коллагена в своей коже. (58)

Алоэ вера

Алоэ вера – это растение, которое широко используется в продуктах для кожи и волос, таких как лосьоны, мази и шампуни. Традиционно алоэ вера используется для уменьшения раздражений кожи, например, от солнечных ожогов.

Дополнения алоэ вера могут улучшить состояние сморщенной кожи путем увеличения продукции коллагена и уменьшить скорость его деградации. У пациентов, которые использовали алоэ-вера в течение 90 дней, наблюдалось увеличение выработки коллагена и снижение активности гена MMП-1. (59)

Кремний

Кремний – это микроэлемент, который, вероятно, участвует в производстве коллагена. Кремний увеличивает выработку коллагена и количество фермента, необходимого для производства коллагена (пролилгидроксилазы) в хрящевых и костных клетках. (60)

Одна из форм кремния, называемая ортокремниевой кислотой (OSA), увеличивала выработку коллагена 1-го типа в костных клетках. (61) Эта кислота повышала уровень коллагена в коже телят. (63)

Крысы, лишенные кремния, снижают выработку коллагена в ранах и костях. (62)

Продукты питания богатые кремниемПРОДУКТЫ ПИТАНИЯ БОГАТЫЕ КРЕМНИЕМ

Исследование с участием 134 женщин с низкой плотностью костной ткани (остеопения) или остеопорозом показало, что добавление ортокремниевой кислоты в течение 12 месяцев увеличивало маркеры синтеза коллагена 1 типа и минеральную плотность костной ткани в бедренной кости. (60)

Другое исследование у женщин с поврежденной солнцем кожей показало, что ортокремниевая кислота увеличивала гладкость кожи и уменьшала ломкость волос и ногтей, указывая на повышенную продукцию коллагена. (64)

Польза приема коллагена внутрьДобавки коллагена

Дополнения (добавки) коллагена вообще производятся из тканей коров, свиней, или рыбы. Большинство этих добавок гидролизуются, что означает, что связи, удерживающие коллагеновые нити вместе, разрываются.

Трипептид коллагена, гидролизат коллагена, желатин, гидролизат желатина и гидролизованный желатин – все это разные названия для гидролизованного коллагена. Гидролизованные коллагеновые пептиды имеют меньшие размеры, чем обычные коллагеновые структуры, что позволяет организму лучше поглощать и использовать их.

Гидролизат желатина и коллагена происходит из одних и тех же источников: кожи и костей. Есть два основных различия между этими двумя коллагеновыми добавками.

Во-первых, пептиды гораздо меньше в гидролизованном коллагене, чем в  негидролизованном желатине. Негидролизованные или частично гидролизованные желатины имеют более длинные пептиды коллагена и плохо растворяются в воде. (65)

Во-вторых, гидролизованные коллагены легче усваиваются и всасываются в организм. Большие негидролизованные коллагеновые пептиды могут связываться только с пептидным транспортером PEPT1. Малые пептиды способны связываться как с транспортерами PEPT1, так и с транспортерами PEPT2 , что позволяет  гидролизованному коллагену легче усваиваться и поглощаться. (65, 66, 67)

Побочные эффекты при приеме коллагена

Нет никаких обнаруженных побочных эффектов от приема самого коллагена. Однако коллаген, полученный из рыбы, может иметь более высокое количество кальция. (68, 28, 69)

Некоторые люди ощущали стойкий неприятный вкус во рту при приеме коллагена, но это, скорее всего, было связано с особенностями работы ЖКТ этих людей. (70) Другие люди иногда после приема коллагена ощущали чувство сытости и появление изжоги. (71)

Большинство людей, которые принимали коллаген, сообщали только положительные отзывы. Они замечают значительное уменьшение боли в суставах, повышенную гибкость и более быстрый рост волос и ногтей. Чаще всего плохие отзывы связаны с отсутствием эффекта, а не связаны побочными явлениями.

 

Крема с коллагеном не помогут кожеПомогут ли крема с коллагеном вашей коже?

Короткий ответ – нет. Длинный ответ – возможно, но все же, вероятно, нет. Чтобы понять почему это не случится, необходимо узнать немного больше о коллагене и как он сделан.

Коллаген является структурным белком в соединительной ткани человека, прежде всего нашей кожи. Подавляющее большинство коллагена в нашей коже находится в дерме (второй слой кожи, который находится под эпидермисом), где он также производится. Клетки эпителия в дерме (фибробласты) синтезируют коллаген, который поддерживает остальную дерму, что и придает нашей коже основную структуру.

Строение кожиСТРОЕНИЕ КОЖИ

Что касается структуры самого коллагена, то это похоже на оплетку или веревку : отдельные аминокислоты соединяются, образуя длинные цепи, которые связываются вместе, образуя более толстые нити. Затем эти нити скручиваются и обматываются вокруг друг друга, образуя тройные спирали. Наконец, эти спирали соединяются конец в конец и укладываются друг на друга, образуя кластеры, называемые фибриллами. Другими словами, коллаген – это довольно сложная и массивная молекула.

Вот почему кремы, разработанные с чистым коллагеном, просто не могут соответствовать их высоким заявленным характеристикам — эти огромные плетеные молекулы коллагена просто слишком велики (300 kDa), чтобы проникнуть в ваш эпидермис кожи, и определенно слишком велики, чтобы спуститься в дерму.

“Ваша кожа может казаться более мягкой и гладкой [или] ваши морщины могут выглядеть менее заметными, но это все иллюзия—это просто то, что происходит на поверхности кожи”, – говорит Сьюзан Обаги, доктор медицинских наук, дерматолог UPMC и президент Американской академии косметической хирургии. “На самом деле крема с коллагеном не помогают вырабатывать коллаген.”

Чтобы обойти проблему доставки коллагена глубже в кожу, большинство лосьонов, кремов и таблеток, рекламирующих коллаген в качестве основного ингредиента, на самом деле содержат гидролизованный коллаген или пептиды коллагена. (Забавный факт: желатин – это форма гидролизованного коллагена!)

“По существу, гидролизованный коллаген был разбит на более мелкие цепочки аминокислот, называемые пептидами”, – рассказывает Джон Зампелла, доктор медицинских наук, дерматолог Нью-Йоркского университета. Некоторые ученые и дерматологи считают, что эти пептиды “могут проникать сквозь клетки в наружном барьере кожи и пробиваться в дерму, по существу [обеспечивая] строительные блоки для фибробластов, чтобы те стали производить новый коллаген”, – говорит доктор Зампелла.

И это действительно кажется правдоподобным, что применение крема, наполненного этими предшественниками коллагена, может помочь увеличить производство коллагена в коже, при условии, что эти пептиды в конечном итоге проникают в дерму. Но эта теория на самом деле не была проверена, не говоря уже об экспериментальном доказательстве.

Коллаген из крема не может проникнут внутрь кожиМОЛЕКУЛЫ КОЛЛАГЕНА СЛИШКОМ БОЛЬШИЕ И НЕ МОГУТ ПРОНИКНУТЬ В КОЖУ СКВОЗЬ КЛЕТКИ. ЛУЧШИЙ ВЫБОР – ПРИЕМ КОЛЛАГЕНА ВНУТРЬ.

Однако, есть некоторые исследования, которые показывают, что прием коллагена внутрь может улучшить внешний вид кожи. Согласно по крайней мере трем недавним исследованиям (70, 71, 72), прием коллагеновых пептидов внутрь связан с улучшением увлажнения кожи, эластичности и уменьшения морщин, по сравнению с плацебо. Однако эти исследования идут с несколькими звездочками: они использовали небольшую выборку (около 60 участников) и были краткосрочными (от 4 до 12 недель), и они были сосредоточены исключительно на женщинах старше 35 лет.

И если вы соблюдаете сбалансированную и здоровую диету (включая богатые белком продукты, такие как мясо, яйца, молочные продукты и бобы ), вы, вероятно, уже получаете весь необходимый вам коллаген.


 

Информация на этом сайте не была оценена какой либо медицинской организацией. Мы не стремимся диагностировать и лечить любые болезни. Информация на сайте предоставляется только в образовательных целях. Вы должны проконсультироваться с врачом, прежде чем действовать исходя из полученной информации из этого сайта, особенно, если вы беременны, кормящая мать, принимаете лекарства, или имеете любое заболевание.

Оцените эту статью

Среднее 4.8 Всего голосов (5)

Коллаген — это… Что такое Коллаген?

Collagentriplehelix.png

Коллаге́н — фибриллярный белок, составляющий основу соединительной ткани организма (сухожилие, кость, хрящ, дерма и т. п.) и обеспечивающий её прочность и эластичность. Коллаген обнаружен у многоклеточных животных; отсутствует у растений, бактерий, вирусов, простейших и грибов.[1] Это основной компонент соединительной ткани и самый распространённый протеин у млекопитающих,[2] составляющий от 25% до 35% протеинов во всём теле.

История исследования

Учёные десятилетиями не могли понять молекулярное строение коллагена. Первое доказательство того, что коллаген имеет постоянную структуру на молекулярном уровне, было представлено в середине 30-х годов прошлого века. С того времени много выдающихся учёных, включая Нобелевских лауреатов, таких как Фрэнсис Крик, Лайнус Полинг, Александр Рич, Ада Йонат, Хелен Берман, Вилеайнур Рамачандран работали над строением мономера коллагена.

Несколько противоречащих друг другу моделей (несмотря на известную структуру каждой отдельной пептидной цепи) дали дорогу для создания троично-спиральной модели, объяснившей четвертичную структуру молекулы коллагена.

Свойства

Продуктом денатурации коллагена является желатин. Температура денатурации макромолекулы коллагена близка к температуре фибриллогенеза. Это свойство молекулы коллагена делает её максимально чувствительной к мутационным заменам.

Структура

Молекула коллагена представляет собой правозакрученную спираль из трёх α-цепей. Такое образование известно под названием тропоколлаген[3]. Один виток спирали α-цепи содержит три аминокислотных остатка. Молекулярная масса коллагена около 300 кДа, длина 300 нм, толщина 1,5 нм.

Для первичной структуры белка характерно высокое содержание глицина, низкое содержание серосодержащих аминокислот и отсутствие триптофана. Коллаген относится к тем немногим белкам животного происхождения, которые содержат остатки нестандартных аминокислот: около 21 % от общего числа остатков приходится на 3-гидроксипролин, 4-гидроксипролин и 5-гидроксилизин[4]. Каждая из α-цепей состоит из триад аминокислот. В триадах третья аминокислота всегда глицин, вторая — пролин или лизин, первая — любая другая аминокислота, кроме трёх перечисленных[3].

Коллаген существует в нескольких формах. Основная структура всех типов коллагена является схожей. Коллагеновые волокна образуются путём агрегации микрофибрилл, имеют розовый цвет при окраске гематоксилином и эозином и голубой или зелёный при различных треххромных окрасках, при импрегнации серебром окрашиваются в буро-жёлтый цвет.

Фибриллярная структура

Тропоколлаген (структурные единицы коллагена) спонтанно объединяются, прикрепляясь друг к другу смещенными на определённое расстояние концами, образуя в межклеточном веществе более крупные структуры. В фибриллярных коллагенах молекулы смещены относительно друг друга примерно на 67нм (единица, которая обозначается буквой «D» и меняется в зависимости от состояния гидратации вещества). В целом каждый D -период содержит четыре целых и часть пятой молекулы коллагена. Величина 300 нм, поделенная на 67 нм (300:67) не дают целого числа и длина молекулы коллагена разделена на непостоянные по величине отрезки D. Следовательно, в разрезе каждого повтора D -периода микрофибриллы есть часть, состоящая из пяти молекул называемая «перекрытие», и часть, состоящая из четырёх молекул — «разрыв». Тропоколлагены к тому же скомпонованы в шестиугольную или псевдошестиугольную (в поперечном разрезе) конструкцию, в каждой области «перекрытия» и «разрыва».

Внутри тропоколлагенов существует ковалентная связь между цепями, а также некоторое непостоянное количество данных связей между самими тропоколагеновыми спиралями, образующими хорошо организованные структуры (например, фибриллы). Более толстые пучки фибрилл формируются с помощью белков нескольких других классов, включая другие типы коллагенов, гликопротеины, протеогликаны, использующихся для формирования различных типов тканей из разных комбинаций одних и тех же основных белков. Нерастворимость коллагена была препятствием к изучению мономера коллагена, до того момента как было обнаружено, что возможно извлечь тропоколлаген молодого животного, поскольку он ещё не образовал сильных связей с другими субъединицами фибриллы. Тем не менее, усовершествование микроскопов и рентгеновских аппаратов облегчили исследования, появлялось все больше подробных изображений структуры молекулы коллагена. Эти поздние открытия очень важны для лучшего понимания того, как структура коллагена влияет на связи между клетками и межклеточным веществом, как ткани меняются во время роста и регенерации, как они меняются во время эмбрионального развития и при патологии.

Коллагеновая фибрилла — это полукристаллическая структурная единица коллагена. Коллагеновые волокна — это пучки фибрилл.

Использование

Пищевая промышленность

С точки зрения питания, коллаген и желатин являются белками низкого качества, так как они не содержат всех незаменимых аминокислот, необходимых человеку — это неполноценные белки. Производители основанных на коллагене пищевых добавок утверждают, что их продукты могут улучшить качество кожи и ногтей, а также здоровье суставов.[источник не указан 928 дней]

Относительно дешёвые, часто предлагаемые сегодня на рынке под видом источника свободных аминокислот гидролизаты коллагена не всегда способны удовлетворить потребности человека в свободных аминокислотах, так как эти продукты не содержат готовые к усвоению аминокислоты, а является лишь частично “переваренными” экстрактами суставных тканей млекопитающих, птиц или обитателей моря. Например, гидролизаты коллагена почти полностью лишены аминокислоты L-глютамина, не отличающейся стойкостью к термическому воздействию и долгому хранению сырья, большая часть глютамина и разрушается уже на первых этапах хранения и переработки сырья, имеющийся небольшой остаток практически полностью распадается во время термической экстракции хрящевой ткани.

Наиболее качественными источниками аминокислот являются препараты, содержащие так называемые “свободные аминокислоты”. Так как именно свободные аминокислоты являются практически готовыми к усвоению, организму принимающего человека не нужно тратить время, пищеварительные ферменты и энергию на их переваривание. Они способны в кратчайшие сроки поступить в кровь, и будучи доставленными ею к местам, нуждающимся в дополнительном синтезе коллагена, тут же включаются в его формирование.[источник не указан 664 дня]

Косметические средства

Коллаген входит в состав косметических средств для :

  1. Образования воздухопроницаемого, влагоудерживающго слоя на поверхности кожи, обладающего пластифицирующими (разглаживающими) свойствами, со свойствами влажного компресса;
  2. Пролонгирования действия экстрактов, масел и др. в составе косметических композиций;
  3. Придания блеска волосам, создания коллагенового (защитного) слоя на поверхности волос.

Научные исследования

В 2005 году учёным удалось выделить коллаген из сохранившихся мягких тканей тираннозавра[5] и использовать его химический состав как ещё одно доказательство родства динозавров с современными птицами[6].

Научные исследования в медицине

Синтез коллагена — сложный ферментативный многостадийный процесс, который должен быть обеспечен достаточным количеством витаминов и минеральных элементов. Синтез протекает в фибробласте и ряд стадий вне фибробласта. Важный момент в синтезе — реакции гидроксилирования, которые открывают путь дальнейшим модификациям, необходимым для созревания коллагена. Катализируют реакции гидроксилирования специфические ферменты. Так, образование 4-оксипролина катализирует пролингидроксилаза, в активном центре которой находится железо. Фермент активен в том случае, если железо находится в двухвалентной форме, что обеспечивается аскорбиновой кислотой (витамин С). Дефицит аскорбиновой кислоты нарушает процесс гидроксилирования, что влияет на дальнейшие стадии синтеза коллагена- гликозилирование, отщепление N- и С-концевых пептидов и др. В результате синтезируется аномальный коллаген, более рыхлый. Эти изменения лежат в основе развития цинги.

Типы коллагена

В настоящее время описано 28 типов коллагена, которые кодируются более чем 40 генами. Они отличаются друг от друга по аминокислотной последовательности, а также по степени модификации — интенсивности гидроксилирования или гликозилирования. Общим для всех коллагенов является существование 1 или более доменов, содержащих тройную спираль и присутствие их во внеклеточном матриксе. Более 90 % всего коллагена высших организмов приходится на коллагены I, II,III и IV типов.

Разновидности коллагена Типы
Фибриллярные коллагены I, II, III, V, XI, XXIV, XXVII
Фибрилл-ассоциированные коллагены (FACIT) IX, XII, XIV, XVI, XIX, XX, XXI, XXII
Коллагены, формирующие филаменты- бусины (beaded filament forming) VI
Сетеобразующие коллагены IV, VIII, X
Коллаген, формирующий якорные фибриллы VII
Трансмембранные коллагены XIII, XVII, XXIII, XXV/CLAC-P
Другие коллагены XXVIII, XV, XVIII

Кроме белков коллагенов существует множество белков, содержащих в своей структуре домен с тройной коллагеновой спиралью[7][8]. И, тем не менее, они не позиционируются как коллагены, а только как «коллагено-подобные». К большой группе коллагено-подобных белков относятся подкомпонент C1q комплемента, C1q подобный фактор, адипонектин, колектины и фиколины, концевая структура ацетилхолинестаразы, три макрофаговых рецептора, эктодисплазин и EMILIN. Эти белки, так же как и коллагены, играют структурную и регуляторную роль.
 Коллаген первого типа, самый архетипичный, является тримерным белком, собирающимся в тройные спирали без разрывов, самособирающимся в фибриллы и обладающим наибольшей механической прочностью. Между тем, все остальные коллагены отличаются от него в одном или нескольких аспектах. Некоторые коллагены имеют разрывы в тройной спирали и не обязательно собираются в фибриллы.

Тип коллагена Гены Молекулы Органы Ассоциированные болезни
I COL1A1 COL1A2 α1(I)2α2(I), α1(I)3 Повсеместно в мягких и твёрдых тканях, в коже, костях Синдром Элерса-Данлоса, остеогенез, ревматизм, синдром Марфана, дисплазии
II COL2A1 α1(II)3 + см тип XI Хрящи, стекловидное тело, межпозвоночные диски Коллагенопатия II и XI типа, синдром Стиклера, ахондрогенез
III COL3A1 α1(III)3 Мягкие ткани и полые органы Синдром Элерса-Данлоса, фибромышечная дисплазия, аневризма аорты
IV COL4A1 COL4A2 COL4A3 COL4A4 COL4A5 COL4A6 α1(IV)2α2(IV), другие непонятно Базальные мембраны Синдром Альпорта, синдроме Гудпасчера
V COL5A1 COL5A2 COL5A3 α1(V)2α2(V), α1(V)α2(V)α3(V) + см тип XI Мягкие ткани, плацента, сосуды, хорион Синдром Элерса-Данлоса
VI COL6A1 COL6A2 COL6A3 COL6A4 COL6A5 COL6A6 α1(VI)α2(VI)α3(VI) Микрофибриллы в мягких тканях и хрящах Миопатия Ульриха, миопатия Бэтлема, атопический дерматит
VII COL7A1 α1(VII)3 Прикрепительные фибриллы в связке кожи и эпидермия Буллезный эпидермолиз
VIII COL8A1 COL8A2 α1(VIII)α2(VIII) Роговица, эндотелий Дистрофия роговицы
IX COL9A1 COL9A2 COL9A3 α1(IX)α2(IX)α3(IX) Хрящи, стекловидное тело Синдром Стиклера, остеоартрит, эпифизарная дисплазия
X COL10A1 α1(X)3 Гипертрофическая зона области роста Метафизарная дисплазия Шмида
XI COL11A1 COL11A2 α1(XI)α2(XI)α1(II), α1(XI)α2(V)α1(II) Хрящи, стекловидно тело Коллагенопатия II и XI типов, остеопороз
XII COL12A1 α1(XII)3 Мягкие ткани Повреждения сухожилий
XIII COL13A1 α1(XIII)3 Поверхность клеток, эпительные клетки
XIV COL14A1 α1(IV)3 Мягкие ткани
XV COL15A1 α1(XV)3 Эндотелиальные клетки карцинома
XVI COL16A1 α1(XVI)3 Повсеместно
XVII COL17A1 α1(XVII)3 Поверхность эпидермальных клеток Буллезный эпидермиолиз, пузырчатка
XVIII COL18A1 α1(XVIII)3 Эндотелиальные клетки
XIX COL19A1 α1(XIX)3 Повсеместно Меланома, карцинома
XX COL20A1 α1(XX)3 Выделен из куриного эмбриона
XXI COL21A1 α1(XXI)3 Кровеносные сосуды
XXII COL22A1 α1(XXII)3 Только в местах мышечно-сухожильных соединений
XXIII COL23A1 α1(XXIII)3 Опухолевые клетки
XXIV COL24A1 α1(XXIV)3 Формирующиеся кости Остеохондроз
XXV COL25A1 α1(XXV)3 Атеросклеротические бляшки Болезнь Альцгеймера
XXVI COL26A1=EMID2 α1(XXVI)3 Половые органы
XXVII COL27A1 α1(XXVII)3 Мягкие ткани
XXVIII COL28A1 α1(XXVIII)3 Нервная система

Медицинские аспекты

Нарушения синтеза коллагена лежат в основе таких наследственных заболеваний, как дерматоспораксис у животных, латиризм (характерна разболтанность суставов, привычные вывихи), синдром Элерса-Данлоса (до 14 типов проявлений), несовершенный остеогенез (болезнь «стеклянного человека», врожденный рахит, врожденная ломкость костей), болезнь Марфана.

Характерным проявлением этих заболеваний является повреждение связочного аппарата, хрящей, костной системы, наличие пороков сердечных клапанов.

Болезни коллагена, в том числе так называемые коллагенозы, возникают из-за множества причин. Это может быть из-за мутации в гене, приводящей к изменению формы коллагеновой молекулы, или ошибки в пострансляционной модификации коллагена. Также болезни могут быть вызваны недостатком или «неправильной работой» ферментов, вовлеченных в биосинтез коллагена — дефицит ферментов гидроксилирования (пролин-, лизингидроксилазы), гликозилтрансфераз, N-проколлагеновой и С-проколлагеновой пептидаз, лизилоксидаз с последующим нарушением поперечных сшивок, дефицит меди, витаминов В6, C. При приобретённых болезнях, таких как цинга, восстановление баланса ферментов до нормального может привести к полному излечению.

Практически любая генная мутация, ведет к утрате или изменению функций коллагена, что, в свою очередь, отражается на свойствах тканей и органов. Генные мутации в коллагеновом домене могут привести к изменению формы тройной спирали, путём вставки/делеции аминокислоты или замены Gly на другое основание. Мутации в неколлагеновых доменах могут привести к неправильной сборке α-цепей в надмолекулярные структуры (фибриллы или сети), что также ведет к утрате функций. Мутантные a-цепи способны образовывать трех-спиральный комплекс с нормальными a-цепями. В большинстве случаев, такие комплексы не стабильны и быстро разрушаются, однако такая молекула может и нормально выполнять свою роль, если не затронуты функционально важные области. Большинство болезней, вызванных мутациями в коллагеновых генах, являются доминантными.

Примечания

Ссылки

21. Коллагеновые волокна – строение и функции.

Коллагеновые волокна – основные волокна, обеспечивающие механическую прочность ткани. В рыхлой соединительной ткани они имеют вид лентовидных тяжей, ориентированных в различных направлениях. Волокна не ветвятся, им свойственна малая растяжимость, большая прочность на разрыв, способность объединяться в пучки. При длительной варке коллагеновые волокна образуют клей (колла), откуда и произошло название волокон.

Каждое волокно состоит из фибрилл диаметром до 100 нм, расположенных параллельно друг другу и погруженных в межфибриллярное вещество, содержащее гликопротеиды, гликозаминогликаны и протеогликаны. Под микроскопом по длине фибриллы наблюдают характерную поперечную полосчатость.

Фибрилла состоит из более тонких миофибрилл, образованных молекулами белка тропоколлагена. Микрофибриллы имеют длину 280 – 300 нм и ширину 1,5 нм и являются своеобразными мономерами. Образование фибриллы – результат характерной группировки мономеров в продольном и поперечном направлении. Каждая молекула тропоколлагена представляет собой спираль из трех полипептидных цепей, удерживаемых друг около друга водородными связями. Уникальная структура тропоколлагена обусловлена особенно высоким содержанием в нем глицина (до 38%), а также оксилизина и оксипролина. В зависимости от аминокислотного состава и формы объединения цепей в тройную спираль различают 4 основных типа коллагена, имеющих различную локализацию в организме. Коллаген 1 типа является наиболее распространенным и содержится в соединительной ткани кожи, сухожилий и костях. Коллаген 2 типа имеется преимущественно в гиалиновом и волокнистом хрящах. Коллаген 3 типа преобладает в коже зародышей, стенке кровеносных сосудов, связках. Коллаген 4 типа в базальных мембранах, в полипептидных цепях этого коллагена содержится особенно большое кол – во оксилизина.

Коллагеновые волокна неодинаковы по степени своей зрелости. В составе новообразованных (при воспалительной реакции) волокон имеется значительное количество межфибриллярного цементирующего полисахаридного вещества, которое способно восстанавливать серебро при обработке срезов солями серебра. Поэтому молодые коллагеновые волокна часто называют аргирофильными. В зрелых коллагеновых волокнах количество этого вещества уменьшается, и они утрачивают аргирофилию.

22. Виды хрящевой ткани и где встречаются в организме животного.

1) Гиалиновый хрящ. Во взрослом организме гиалиновый хрящ входит в состав ребер, грудины, покрывает суставные поверхности костей, образует хрящевой скелет воздухоносных путей: носа, гортани, трахеи, бронхов. Клетки хондроциты и хондробласты. Клетки здесь располагаются группами в одной или смежных лунках, образую характерные для хряща «изогенные группы» клеток, то есть группы, образовавшиеся повторным делением одного хондроцита. Межклеточное вещество гиалинового хряща содержит до 70% сухого веса фибриллярного белка коллагена и до 30% аморфного вещества, в состав которого входят сульфатированные и несульфатированные гликозамингликаны, протеогликаны, липиды и не коллагеновые белки.

2) Эластический хрящ образует скелет наружного уха, слухового прохода, евстахиевых труб, клиновидных и рожковых хрящей гортани. В отличие от гиалинового хряща в состав его межклеточного вещества, кроме аморфного вещества и коллагеновых фибрилл, входит плотная сеть эластических волокон, которая на периферии переходит в ткань надхрящницы. Клетки его идентичны клеткам гиалинового хряща. Они также образуют группы и лишь под надхрящницей лежат одиночно.

3) Волокнистый хрящ локализуется в составе межпозвоночных дисков, круглой связки бедра, в симфизах лобковых костей, в области прикрепления сухожилия к костям. Межклеточное вещество волокнистого хряща содержит грубые пучки параллельно ориентированных коллагеновых волокон. Клетки хряща образуют изогенные группы, вытянутые в обособленные цепочки между пучками коллагеновых волокон. Этот вид хряща в основном представляет собой переходную форму между гиалиновым хрящом и плотной соединительной тканью. Регенерация хряща обеспечивается надхрящницей, клетки которой сохраняют камбиальность.

как увеличить его выработку и что способствует синтезу коллагена в организме?

Треть всего белка в человеческом организме — это коллаген[1]. На греческом языке слово «коллаген» означает «рождающий клей», и, хотя изначально речь шла о физико-химических свойствах фибриллярного белка, название оказалось пророческим: без него наш организм действительно начинает «расклеиваться». Поэтому для стимуляции выработки коллагена на оптимальном уровне приходится принимать дополнительные меры.

Что такое коллаген и почему он так важен для организма?

Коллаген — основа всех соединительных тканей. Соединительная ткань — это структуры, которые как каркас «собирают» наш организм в единое целое.

Белковая основа костей, хрящей, суставных сумок, связок — коллаген. Он же содержится в синовиальной (внутрисуставной) жидкости, обеспечивающий плавное скольжение суставных хрящей между собой, входит в состав костей и поддерживает их упругость. Коллаген делает прочной сосудистую стенку, сохраняя ее тонус (главная причина варикозного расширения вен — нарушение структуры коллагена). Данный белок содержится и в фасциях (тонких пленках, покрывающих мышечные пучки), за счет чего они могут свободно скользить, сокращаясь и удлиняясь. И, конечно же, коллаген поддерживает плотность и упругость нашей кожи, защищая ее от появления морщин. До 75% состава кожи занимает именно этот белок.

Почему выработка коллагена с возрастом снижается и чем это грозит

В человеческом теле процессы синтеза новых белков и распада старых всегда происходят параллельно друг другу. Структура белков может повреждаться под действием ультрафиолета (этот процесс известен как фотостарение), активных форм кислорода (перекисное окисление), чрезмерно высокого содержания сахара в крови (гликация), токсинов бактерий и вирусов, тяжелых металлов и других веществ, с которыми так или иначе взаимодействует организм. Обычно в этом нет ничего катастрофического: просто организм «разбирает» поврежденные молекулы белков до основных кирпичиков — аминокислот, а на их месте синтезирует новые белковые молекулы. То же самое происходит и с коллагеном. В молодости естественные процессы разрушения (деградации) старого коллагена и синтеза нового сбалансированы. Но с возрастом баланс сдвигается в пользу разрушения. Особенно у женщин.

Дело в том, что большинство метаболических процессов в женском организме регулируется половыми гормонами — эстрогенами. Обмен коллагена не исключение. Эстрогены, с одной стороны, активируют выработку коллагена специальными клетками — фибробластами, с другой — тормозят процесс деградации собственного коллагена, защищая его от перекисного окисления.

Снижение уровня эстрогенов в женском организме начинается уже после 35 лет. Именно тогда и появляются первые «звоночки», оповещающие о недостатке коллагена: снижается упругость кожи, сама кожа становится суше, возникают первые морщины. После 40 лет снижение уровня женских половых гормонов становится ощутимым, и совсем быстро он начинает падать в пременопаузе и в первые годы после менопаузы.

Параллельно снижается и синтез коллагена. Вслед за кожей становятся сухими и ломкими волосы, начинают хуже расти и истончаются ногти. Далее появляются проблемы с суставами (остеохондрозы, артрозы), мышцы теряют эластичность. Становятся хрупкими и кости — для них важен не только кальций и витамин D, но и коллаген, составляющий эластичный каркас костной ткани, в ячейки которого откладываются соединения кальция, придающие костям прочность.

Как можно стимулировать синтез белка

Что нужно для выработки коллагена? Прежде всего — «строительные материалы». Организм не может создать белок из ничего: для синтеза молекулы коллагена ему необходимы аминокислоты, особенно глицин, пролин, лизин. Если первые два вещества организм может синтезировать сам, то лизин — это незаменимая аминокислота. Она не вырабатывается в человеческом теле и должна поступать извне с продуктами, богатыми белком. Особенно много лизина в твердых сырах, индейке, горбуше, креветках.

Но аминокислоты — еще не все. Нужны минералы: сера, медь, железо. А регулируют процесс выработки коллагена витамины: С, D, А, Е. Все это, разумеется, тоже должно поступать в организм с пищей.

Итак, первое условие нормальной выработки коллагена в организме человека — правильное и полноценное питание, включающее в себя белок (лучше животный), витамины и минералы. Чем разнообразнее питание, тем оно более полноценно. Женщинам в зрелом возрасте также рекомендуется включать в рацион природные источники фитоэстрогенов — продукты на основе сои, семена льна, кунжута. Они поддержат нормальный гормональный баланс, от которого напрямую зависит регуляция синтеза коллагена.

Второе необходимое условие — правильный образ жизни, подразумевающий адекватную нагрузку. Как говорилось выше, коллаген — это не только кожа, но и кости, суставы, мышцы. И чтобы их структура регулярно обновлялась, опорно-двигательный аппарат должен получать оптимальную для него нагрузку. Особенно важны в этом отношении силовые упражнения — они не только укрепляют мышечный каркас, но и замедляют развитие остеопороза. Женщинам, которые чураются тяжелоатлетических упражнений с гантелями и штангой, подойдет, например, кроссфит, силовая йога или пол-дэнс.

К правильному образу жизни можно отнести и особый уход за кожей. Стимулируют выработку коллагена в ней кремы и сыворотки с витамином С или ретинолом (витамином А) в различных формах. Те, кто не пренебрегает походами к косметологу, могут воспользоваться ретиноловыми пилингами, мезотерапией и биоревитализацией. Из аппаратных методов подойдут лазерные и ультразвуковые воздействия, RF-лифтинг. Смысл всех этих способов аппаратного воздействия состоит в том, что после дозированного повреждения, нанесенного коже, она начинает интенсивно восстанавливаться, активируя выработку собственного коллагена.

Чтобы поддержать организм, часто принимают биологически активные добавки, содержащие витаминно-минеральные комплексы и фитоэстрогены. Проблема в том, что современной активной женщине, совмещающей карьеру и семью, обычно не до кулинарных изысков: разнообразие и польза уступают практичности. Поэтому семейное меню чаще всего сводится к привычному набору из пяти–десяти блюд, не требующих особенного времени и сил для приготовления, а то и вовсе к полуфабрикатам. В таких условиях говорить о полноценном наборе в пище витаминов и минералов, необходимых для синтеза коллагена, не приходится.

К тому же даже при идеальном питании могут обнаружиться подводные камни. Например, фитоэстрогены льна полноценно усваиваются только из размолотых зерен: если просто посыпать ими салат, как чаще всего и рекомендуется делать, большинство семян попадут в желудок неповрежденными и благополучно покинут организм, не «поделившись» с ним фитоэстрогенами, то есть естественным путем в непереваренном виде. Но едва ли многие готовы регулярно делать домашнюю выпечку с добавлением льняной муки.

Еще интереснее ситуация с фиотэстрогенами сои. Для того чтобы природные соединения изофлавонов сои приобрели эстрогеноподобные свойства, они должны подвергнуться обработке ферментами, вырабатываемыми кишечной микрофлорой. У жителей Азии, для которых соевые продукты — часть нормального рациона (ежедневно употребляется 18–63 мг соевых изофлавонов[2]), соответствующая микрофлора развита в достаточной степени, чтобы употребление природных фитоэстрогенов давало положительный эффект. Европейцы же получают с пищей менее 2 мг изофлавонов (!) — разумеется, необходимой для их адекватного усвоения микрофлоры у жителей Европы попросту нет. Поэтому женщинам, не употреблявшим всю жизнь блюда традиционной азиатской кухни, для поддержки синтеза коллагена лучше использовать не растения с фитоэстрогенными свойствами, а биологически активные добавки со стандартизированным содержанием очищенных изофлавонов в легкоусвояемой организмом форме.

Итак, коллаген — один из главных белков организма, он необходим для здоровья и красоты. Поддержать его естественную выработку даже в зрелые годы можно с помощью правильного питания, включающего все необходимые макро- и микронутриенты, ведения здорового образа жизни и приема витаминно-минеральных комплексов, содержащих фитоэстрогены.


Добавить комментарий

Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены *